Site-ul activ al enzimei: structura, proprietăți. Cine a descoperit site-ul activ al enzimei? Ceea ce se numește site-ul activ al enzimei?

Am auzit cu toții de enzime, dar este puțin probabil ca fiecare dintre noi bine știe exact cum sunt aranjate aceste substanțe, și de ce sunt necesare. Acest articol va ajuta să înțeleagă structura și funcțiile enzimelor (enzime) , în general, și centrele active ale acestora , în special.

istoricul cercetării

In 1833, chimistul francez Anselme Payen identifica și descrie proprietățile enzima amilază.

Câțiva ani mai târziu, Louis Pasteur, studiind conversia de zaharuri în drojdie de alcool care implică, a sugerat că acest proces se datorează substanțele chimice care alcătuiesc drojdia.

La sfârșitul secolului XIX fiziolog Villi Kyune inventat prima termenul „enzimă“.

German Eduard Buchner în 1897 identificat și descris zimază - complex de enzime care catalizează transformarea zaharozei în reacție etanol. În natură zimază în mare cantitate în drojdie.

Nu se știe când și cine a deschis site-ul activ al enzimei. Aceasta descoperire este creditat cu laureat al Premiului Nobel chimist Edaurdu Buchner, biolog american James Sumner și alți oameni de știință bine-cunoscute care au lucrat la studiul catalizei enzimatice.

Informații generale despre enzime

Reamintim că enzimele - substanțe de natură proteine, care realizează funcții în organisme vii catalizatori ai reacțiilor chimice. Enzima are porțiuni care nu iau parte direct la ea, fluxul reacției oferă un centru activ al enzimei.

Iată câteva dintre proprietățile enzimelor:

1) Eficiență. O cantitate mică de catalizator suficient pentru a accelera o reacție chimică în 10 de ⁶ ori.

2) Specificitatea. O enzimă nu este catalizatorul universal al oricărei reacții în celulă. Pentru enzimă exprimată specificitate de acțiune: fiecare enzimă catalizează numai una sau mai multe reacții similare cu substraturi (reactant) se pornește alimentarea, dar alți reactivi chimici pentru aceeași natură, enzima poate fi inutilă. Interacțiunea cu substraturile corespunzătoare și în continuare accelerarea reacției oferă un centru activ al enzimei.

3) Activitate. Activitatea enzimatică în celula este în continuă schimbare de la mic la mare.

4) Concentrarea anumitor enzime în celula nu este constantă și poate varia în funcție de condițiile externe. Astfel de enzime în biologie numite inductibile.

Clasificarea enzimelor

În structura sa, enzimele pot fi împărțite în simple și complexe. Simplu constau exclusiv din resturi de aminoacizi, sunt complexe grupă neproteic de substanțe. numite coenzime complexe.

În funcție de tipul de enzimă catalizate reacțiile sunt împărțite în:

1) Oxidoreductazele (catalizează reacții redox).

2) transferaze (transferat la grupuri separate de atomi).

3) liaze (legături chimice clivaj).

4) Lipaza (formularul de conectare în reacțiile din cauza energiei ATP).

5) isomerazele (uchuvstvuyut reacții interconversiunea izomeri).

6) hidrolaze (cataliza reacțiile chimice prin digestie cu legături).

enzimă structura

Enzyme - o structură tridimensională complexă, care este compus în principal reziduuri de aminoacizi. De asemenea, există o grupare prostetică - o componentă a naturii neproteic, asociată cu resturile de aminoacizi.

Enzime - proteine în principal globulare care pot fi combinate în sisteme complexe. Ca și alte substanțe proteiforme, enzimele sunt denaturate prin creșterea temperaturii sau prin expunerea la anumite substanțe chimice. În timpul Denaturarea variază în structura enzimei terțiară și astfel proprietățile centrului activ al enzimelor. Ca urmare, activitatea enzimei scade dramatic.

substratul catalizată este de obicei mult mai mică decât enzima însăși. Cea mai ușoară enzimă constă din șaizeci de resturi de aminoacizi, iar centrul său activ - numai două.

Există enzime catalitice de aminoacizi care nu sunt reprezentate, și o grupare prostetică organică, sau (mai des) anorganică origine - cofactor.

Conceptul site-ului activ

Numai o mică parte a enzimei implicate în mod direct în reacții chimice. Această parte a enzimei numită situsul activ. Site-ul activ al enzimei - un lipide, câteva resturi de aminoacizi sau gruparea prostetică, care se leagă la un substrat și catalizează reacția. Resturile de aminoacizi ale sitului activ pot aparține oricăror aminoacizi - polari, nepolare, încărcat, aromatic neîncărcată.

Centrul activ al enzimei (această lipide, aminoacizi și alte substanțe capabile să reacționeze cu reactivii) - cea mai importantă parte a enzimei, fără ca aceste substanțe ar fi inutil.

De obicei, molecula enzima are un singur situs activ, legarea cu unul sau mai mulți reactivi similari. Resturile de aminoacizi ale centrului activ format de hidrogen, legăturile hidrofobe sau covalente, formând un complex enzimatic substrat.

Structura centrului activ

Site-ul activ al enzimelor, simple și complexe este un buzunar sau o fantă. Această structură a centrului activ al enzimei trebuie să se conformeze și geometrically electrostatică substrat, deoarece o schimbare în structura terțiară a enzimei poate modifica situsul activ.

Centru de legătorie și catalitice - zone ale centrului activ al enzimei. Evident, situsul de legare „controale“ compatibilitate substrat, și este asociat cu ea, iar centrul catalitic este direct implicat în reacție.

Legarea centrului activ al substratului

Pentru a explica modul în care situsul activ al enzimei asociate cu un anumit reactiv, mai multe teorii au fost propuse. Cele mai populare dintre ele - teoria lui Fisher, este teoria „blocare și cheie“. Fisher a sugerat că există o enzimă ideal pentru fiecare substrat în proprietățile sale fizice și chimice. După formarea oricăror modificări nu se produce complex enzimă-substrat.

Un alt savant american - Daniel Koshland - a adăugat Fisher ipoteza teoriei că situsul activ al enzimei poate schimba conformația lor, atâta timp cât nu se potrivește un substrat particular.

Cinetica reacțiilor enzimatice

Caracteristici de reacție enzimatică este studierea sectorului privat biochimie - cineticii enzimatice. Acest studiu de știință particulare ale reacțiilor cu diferite concentrații de enzime și substraturi, dependența vitezei de reacție la temperatura din interiorul celulei și proprietățile situsul activ al enzimelor în funcție de parametrii fizici și chimici ai mediului.

cineticile enzimatice funcționează concepte cum ar fi viteza de reacție, energia de activare, bariera de activare, activitatea moleculare, activitatea specifică și altele. Luați în considerare unele dintre aceste concepte.

Că a existat o reacție biologică, reactivii necesari pentru a transfera o anumită energie. Această energie se numește energia de activare.

Adăugarea enzimei la reactanți pentru a reduce energia de activare. Unele substanțe reacționează fără participarea enzimelor, deoarece energia de activare este prea mare. Echilibrul de reacție nu se deplasează cu adăugarea enzimei.

Viteza de reacție - cantitatea de produs de reacție a apărut sau au dispărut în timpul unității.

Dependența vitezei de reacție de concentrația substratului cantitate fizică adimensională caracterizează - constanta Michaelis.

Activitatea moleculară - numărul de molecule de substrat care sunt convertite la o moleculă de enzimă per unitate de timp.