Nivelurile de organizare structurală a moleculelor de proteină sau structura proteinei

Structura moleculei de proteină fiind studiate de peste 200 de ani. Ea este cunoscută pentru mai multe proteine. Unele dintre ele au fost sintetizate (de exemplu, insulină, RNază). Unitatea structurală și funcțională de bază ale moleculelor de proteine din aminoacizi. Mai mult, carboxil și grupele amino și proteine conțin alte grupări funcționale, care determină proprietățile lor. Astfel de grupări includ plasate în molecula branșamente proteină laterală: grupare carboxi a acidului aspartic sau acid glutamic, grupa amino a lizinei sau hidroxilizina, gruparea guanidină din arginină, gruparea imidazol histidinei, gruparea hidroxil a serinei și treoninei, o grupare fenol de tirozina, gruparea sulfhidril a cisteinei, gruparea bisulfura de cistină, tioeter grup de metionină, fenilalanină miez benzelnoe, catene alifatice ale altor aminoacizi.

Există patru niveluri de organizare structurală a moleculelor de proteine.

Structura primară a proteinei. Aminoacizii din molecula de proteină sunt unite prin legături peptidice, formând astfel structura primară. Aceasta depinde de compoziția calitativă a aminoacizilor, numărul lor și secvența dintre compușii. Structura primară a proteinei cel mai adesea determinate de Sanger. Proteina de testare este tratată cu o soluție ditroftorbenzola (DNP), formând astfel dinitrofenil-(proteină-DNP). proteină Ulterior DNP-hidrolizate format molecula de proteină de reziduuri și DNP-aminoacizi. DNP-aminoacid este recuperat din acest amestec și hidroliza măsurabilă. Produsele de hidroliză sunt aminoacizi și dinitrobenzen. Restul moleculei de proteină reacționează cu noile porțiuni ale DNP, atâta timp cât întreaga moleculă nu se descompune în aminoacizi. Pe baza studiului cantitativ al aminoacizilor alcătuiesc structura primară a proteinei circuit individual. Cunoscut structura primară a proteinelor insulinei, mioglobina, hemoglobina, glucagon si multe altele).

Prin metoda de proteină Edman este tratată cu fenilizotiocianat. Uneori, folosind enzime proteolitice - tripsina, pepsina, chimotripsina, peptidaza, etc.

Structura secundară a proteinei. cercetătorii americani, folosind analiza cu raze X, a constatat că lanțurile polipeptidice proteină există adesea sub forma de alfa-helix și structurilor uneori beta.

Alpha-helix este comparată cu o scară în spirală, care realizează funcția gradelor de resturi de aminoacizi. In moleculele fibrilară proteine (mătase fibroin) lanț polipeptidic este aproape complet întinsă (beta-structură) și aranjate în formă de sfere, stabilizate prin legături de hidrogen.

Alpha-helix pot fi formate în mod spontan în polipeptidele sintetice (dederon, nailon), care au o greutate moleculară de la 10 la 20 mii. Da. La anumite porțiuni ale proteinelor (molecula de insulina, hemoglobina, ARNază) rupe configurația elicoidală alfa a lanțului peptidic și se formează structura elicoidală a unui alt tip.

Structura terțiară a proteinei. porțiuni spiralate ale lanțului polipeptidic al moleculei de proteină sunt în diferite raporturi care determină terțiar (tridimensională) structura, forma și forma volumului moleculei de proteină. Se crede că structura terțiară a automată și apare ca urmare a unei interacțiuni cu resturile de aminoacizi ale moleculelor de solvent. Radicalii Astfel hidrofobe „desenate“ în molecula de proteină, care formează zona lor uscată și grupări hidrofile sunt orientate spre solvent, ceea ce conduce la formarea de molecule confirmărilor energetice favorabile. Acest proces este însoțită de formarea de legături intramoleculare. Structura terțiară a moleculei de proteină transcrise pentru RNAse, hemoglobina, lizozima de ouă de găină.

Structura cuaternară a proteinei. Acest tip de structură a moleculei de proteină se produce ca urmare a asocierii mai multor subunități integrate într-o singură moleculă. Fiecare subunitate are o structură primară, secundară și terțiară.