Proteine: structura și funcția. proprietăți ale proteinelor

După cum se știe, proteine - baza originii vieții pe planeta noastră. Conform teoriei Oparin-Haldane a fost picătură coacervate, constând din molecule de peptide, a devenit baza de origine a lucrurilor vii. Acest lucru este, fără îndoială, deoarece analiza structurii interne a oricărui membru al biomasei arată că aceste substanțe au totul: plante, animale, microorganisme, fungi, virusuri. Și ei sunt foarte diverse și macromoleculară.

Numele acestor patru structuri, ele sunt sinonime:

• proteine;
• proteine;
• polipeptide;
• peptide.

molecule de proteine

Numărul lor este cu adevărat incalculabilă. În acest caz, toate moleculele de proteine pot fi împărțite în două grupe principale:

• Simplu - constau numai din secvențe de aminoacizi unite prin legături peptidice;
• complex - Structura și structura unei proteine sunt caracterizate de grupuri suplimentare protolytic (protetice), numite și cofactori.

În acest caz, moleculele complexe au, de asemenea, propria lor clasificare.

peptide complexe Gradation

1. Glicoproteine - sunt strâns asociate compuși proteine și carbohidrați. Structura moleculei țesute grupe prostetice mucopolizaharide.
2. Lipoproteinele - un compus complex de proteine și lipide.
3. Metaloproteinelor - ca grupare prostetică sunt ionii metalici (fier, mangan, cupru, și altele).
4. Nucleoproteine - proteină Feedback și acizi nucleici (ADN, ARN).
5. Fosfoproteidy - conformația proteinei și un reziduu de acid fosforic.
6. Chromoproteids - foarte asemănătoare cu metaloproteinelor, ci un element care face parte din gruparea prostetică este un complex colorat (roșu - hemoglobina, verde - clorofilă, și așa mai departe).

Fiecare grup a discutat structura și proprietățile proteinelor sunt diferite. Funcțiile pe care le efectuează, și vor varia în funcție de tipul de moleculă.

Structura chimică a proteinelor

Din acest punct de vedere proteine - un lanț lung, masiv de resturi de aminoacizi interconectate legături specifice numite peptide. Din partea structurilor acizi se îndepărteze de ramură - radicali. Această structură a moleculei a fost descoperită de către E. Fischer la începutul secolului XXI.

Mai târziu, proteine, structura si functia de proteine au fost studiate mai detaliat. A devenit clar faptul că aminoacizii care constituie structura peptidică, un total de 20, dar ele pot fi astfel combinate în diferite moduri. Prin urmare, diversitatea structurilor polipeptidice. În plus, în procesul de viață și exercitarea funcțiilor sale proteine sunt capabile să suporte o serie de transformări chimice. Ca urmare, se schimbă structura, și există destul de un nou tip de conexiune.

Pentru a rupe legătura peptidică, adică, poate perturba structura de proteine al lanțurilor trebuie alese condiții foarte stricte (temperaturi ridicate, de catalizator acid sau alcalin). Acest lucru se datorează rezistenței ridicate a legăturilor covalente în moleculă, și anume, în grupul de peptide.

Detectarea structurii proteinei în laborator se efectuează utilizând reacția biuretului - efectul asupra polipeptidei proaspăt precipitat de hidroxid de cupru (II). Complexul ionilor de grup de peptide și cupru oferă o culoare violet luminos.

Există patru organizare structurală de bază, fiecare dintre care are propriile sale caracteristici ale structurii proteinelor.

Nivelurile de organizare: structura primară

Așa cum sa menționat mai sus, peptida - o secvență de resturi de aminoacizi cu incluziuni, co-enzime, sau fără ele. Deci numesc aceasta structura primară a moleculei, care este natural, desigur, este adevărat aminoacizi unite prin legături peptidice, și nimic altceva. Aceasta este, structura polipeptidă liniară. În această structură particulară a proteinelor de acest gen - în faptul că această combinație de acizi este crucială pentru îndeplinirea funcțiilor ale moleculei de proteină. Datorită acestor caracteristici este posibilă nu numai pentru a identifica peptide, ci, de asemenea, pentru a prezice proprietățile și rolul unui complet nou, încă nedescoperite. Exemple de peptide având structura primară naturală, - insulină, pepsina, chimotripsina și altele.

conformația secundară

Structura și proprietățile proteinelor din această categorie variază oarecum. O astfel de structură poate fi formată inițial pe natura sau atunci când este supus hidrolizei primare rigide, de temperatură sau de alte condiții.

Această conformație are trei soiuri:

1. , bobine netede regulate, stereoregulate construite din resturile de aminoacizi, care sunt răsucite în jurul axei de conectare de bază. Numai menținute împreună prin legături de hidrogen care au loc între grupul de oxigen al unei peptide și celălalt hidrogen. În care structura este corectă, datorită faptului că se transformă în mod uniform repetat la fiecare nivel 4. O astfel de structură poate fi atât de stângaci și pravozakruchennoy. Dar, proteine în cele mai cunoscute dextrorotatory predomină izomeri. O astfel de conformare se numește alfa-structuri.
2. Compoziția și structura următoarea proteină de tip diferă de cea anterioară prin aceea că legăturile de hidrogen nu sunt formate între partea în picioare lângă alta pe o parte a restului moleculei și între substanțial îndepărtat, în care la o distanță suficient de mare. Din acest motiv, întreaga structură devine lanțuri de polipeptide șarpe mai ondulator, întortocheate. Există o caracteristică care ar trebui să fie de proteine. Structura aminoacizilor din ramuri trebuie să fie cât mai scurtă aceea de glicină sau alanină, de exemplu. Acest tip de conformație secundar este numit beta-coli pentru capacitatea lor de a se lipesc între ele în cazul în care formarea structurii globale.
3. Aparținând treia structura proteinei de tip ca biologia denota raznorazbrosannye complex, fragmente neordonate neavând sterică și sunt capabile să modifice structura sub influența condițiilor externe.

Exemple de proteine cu structură secundară prin natura lor, nu este dezvăluit.

educaţie terțiară

Aceasta este o conformație destul de complexă, având numele „globulelor“. Ce este o proteină? Structura se bazează pe structura secundară, dar a adăugat noi tipuri de interacțiuni între atomii grupe, și întreaga moleculă pliuri cum ar fi, ghidat astfel încât, faptul că grupările hidrofile au fost direcționate în globulelor și hidrofobă - afară.

Aceasta explică sarcina moleculei de proteină în soluțiile coloidale de apă. Care sunt tipurile de interacțiuni sunt acolo?

1. legături de hidrogen - rămân neschimbate între aceleași părți ca și în structura secundară.
2. Hidrofobă (hidrofil) interacțiune - apar atunci când se dizolvă în apă polipeptid.
3. atractie Ionic - raznozaryazhennymi formează între resturile de aminoacizi (radical), grupări.
4. interacțiunile covalente - pot fi formate între situsurile specifice acide - molecule de cisteină, sau mai degrabă, cozile lor.

Astfel, compoziția și structura proteinelor având o structură terțiară poate fi descrisă ca o rulată în lanțuri polipeptidice globulelor, păstrarea și stabilizarea conformației sale din cauza diferitelor tipuri de interacțiuni chimice. Exemple de astfel de peptide: fosfoglitseratkenaza, ARNt, alfa-cheratină, mătase fibroin, și altele.

Structura cuaternară

Aceasta este una dintre cele mai dificile globulelor, care formeaza proteine. Structura și funcția proteinelor de un astfel de plan este foarte versatil și specific.

Ce este această conformație? Este câteva zeci (uneori) de lanțuri mari și mici polipeptide, care sunt formate în mod independent unul față de celălalt. Dar apoi, din cauza aceleași interacțiuni pe care le-am considerat pentru structura terțiară a acestor peptide sunt răsucite și interconectate. Astfel obținut globulelor conformationale complexe care pot conține atomi de metal, și grupe de lipide și glucide. Exemple de astfel de proteine: ADN polimeraza, proteine plic virusul tutun, hemoglobină și altele.

Toate structurile peptidice care le-am discutat au propriile lor metode de identificare în laborator, în funcție de posibilitățile actuale de utilizare cromatografie, centrifugare, electroni și microscopie optică și tehnologii de informatică.

funcții

Structura și funcția proteinelor este strâns corelată unele cu altele. Asta este, fiecare peptidă joacă un rol, care este unic și specific. Există, de asemenea, sunt cei care sunt capabili de a efectua într-o celulă vie, mai multe tranzacții semnificative. Dar poate fi rezumată ca să-și exprime funcțiile de bază ale moleculelor de proteine în corpurile de ființe vii:

1. Furnizarea de trafic. organisme unicelulare sau organite, sau anumite tipuri de celule sunt capabile de mișcare, tăieturi, mișcări. este furnizat Aceasta proteina, care fac parte din structura lor a aparatului cu motor: cili, flageli, membrană citoplasmatică. Dacă vorbim despre incapacitatea de a deplasarea celulelor, proteinele pot contribui la reducerea lor (musculare miozină).
2. funcție nutritivă sau de rezervă. Este o acumulare de molecule proteice în oocite, embrioni și semințe de plante pentru alte umplere lipsesc substanțele nutritive. La scindarea peptidelor produc aminoacizi și substanțe biologic active, care sunt necesare pentru dezvoltarea normala a organismelor vii.
3. Funcția de energie. În afară de carbohidrați forțează organismul poate produce și proteine. In dezintegrarea 1 g de peptidă eliberată 17,6 kJ energie utilă în formă de adenozintrifosfat (ATP), care este cheltuit pe procese vitale.
4. Semnal și funcția de reglementare. Acesta constă în efectuarea monitorizării atente a proceselor în curs de desfășurare și transmiterea semnalelor de la celula la tesut, de la ei autorităților, de la cele mai recente la sistem și așa mai departe. Un exemplu tipic este insulina, care este strict înregistrează numărul de glucoză din sânge.
5. funcției receptorului. Aceasta se realizează prin schimbarea conformația peptidei cu o parte a membranei și angajarea celălalt capăt al restructurării. Atunci când se întâmplă acest lucru și transmiterea semnalului și informațiile necesare. Cele mai multe dintre aceste proteine sunt incorporate in membrana citoplasmatică a celulelor și să efectueze un control strict asupra tuturor prin acesta materialului. De asemenea, vă alerta modificările chimice și fizice în mediul înconjurător.
6. Funcția de transport a peptidelor. Se realizeaza fluxuri de proteine și proteine transportor. Rolul lor este evident - transporta molecule dezirabile la site-urile cu o concentrație scăzută a pieselor mari. Un exemplu tipic este transportul oxigenului și a dioxidului de carbon din organe și țesuturi ale hemoglobinei de proteine. Ei au realizat, de asemenea, eliberarea compușilor cu greutate moleculară mică prin membrana in celula.
7. Funcția Structură. Una dintre cele mai importante dintre cele care efectuează proteine. Structura celulelor și organitele acestora sunt furnizate peptide. Ele sunt similare cu cadru defini forma și structura. În plus, ei de asemenea, să sprijine și să modifice, dacă este necesar. Prin urmare, pentru creșterea și dezvoltarea tuturor organismelor vii proteine esențiale în dieta. Astfel de peptide includ elastina, tubulina, colagen, actină și alte cheratină.
8. Funcția catalitică. Ei performante enzime. Multe și variate, acestea accelerează toate reacțiile chimice și biochimice din organism. Fără participarea lor, mere obișnuită în stomac ar putea digera doar pentru două zile, este probabil să se aplece în același timp. Sub acțiunea catalazei, peroxidazei și alte enzime, acest proces are loc în două ore. În general, este datorită acestui rol, anabolismul și catabolismul proteinelor se realizează, adică, plastic și energia metabolismului.

Rolul protector

Există mai multe tipuri de amenințări, din care proteinele sunt concepute pentru a proteja organismul.

În primul rând, atac chimic traumatice reactivi, gaze, molecule, substanțe diferite spectru de acțiune. Peptidele sunt în măsură să se angajeze cu ei într-o reacție chimică, transformarea într-o formă inofensivă sau pur și simplu de neutralizare.

În al doilea rând, amenințarea fizică din rana - în cazul în care proteina de fibrinogen în timp, nu se transformă în fibrină la locul leziunii, sângele nu se coaguleze, și, prin urmare, va avea loc blocaj. Apoi, dimpotrivă, ea are nevoie de peptida plasmină cheag de aspirat capabil și de a restabili patenta vasului.

În al treilea rând, amenințarea imunității. Structura și valoarea proteinelor care formează apărarea imună, sunt extrem de importante. Anticorpii, imunoglobuline, interferoni - sunt toate elemente importante și semnificative ale sistemelor limfatic și imunitar. Orice particule străine, molecule dăunătoare, celulele moarte sau o parte a întregii structuri este supusă unei investigații imediat prin compusul peptidic. Acesta este motivul pentru care o persoană poate deține, fără ajutorul de droguri în fiecare zi pentru a se proteja de infecție și de viruși simple.

proprietățile fizice

Structura celulelor de proteine este foarte specifică și depinde de funcția. Dar proprietățile fizice ale peptidelor sunt similare și pot fi reduse la următoarele caracteristici.

1. Moleculele Greutate - la 1000000 Daltoni.
2. În soluție apoasă formează sistemul coloidal. Acolo dobandeste structura taxa capabilă variază în funcție de aciditatea mediului.
3. Atunci când sunt expuse la condiții dure (radiație, acide sau alcaline, temperatura, etc.) sunt în măsură să se mute în alte conformații niveluri, adică se denaturează. Procesul în 90% din cazuri ireversibile. Cu toate acestea, există o schimbare inversă - renaturare.

Aceste proprietăți de bază ale caracteristicilor fizice ale peptidelor.