Enzima catalazei: Principalele caracteristici

Catalazei - o enzimă care se găsește în aproape toate organismele vii. Funcția sa principală - pentru a cataliza descompunerea peroxidului de hidrogen în substanțe inofensive pentru organism. Catalazei este de mare importanță pentru viața celulelor, așa cum le protejează de la distrugere de specii reactive de oxigen.

Prezentare generală

Enzima catalaza se referă la oxidoreductaza - clasă largă de enzime care catalizează transferul de electroni din molecula de reducere (donor) la molecula oxidant (acceptor).

PH-ul optim pentru catalazei în corpul uman este de aproximativ 7, cu toate acestea, viteza de reacție nu se modifică semnificativ la valori ale indicelui de hidrogen de la 6,8 la 7,5. PH-ul optim pentru alte calazelor variind de la 4 la 11, în funcție de tipul de organism. Temperatura optimă este de asemenea diferit pentru o persoană este de aproximativ 37 ^° C

Catalazei - una dintre cele mai rapide enzime. Doar o singură moleculă este capabilă să transforme milioanele de molecule de peroxid de hidrogen la apă și oxigen pe secundă. În ceea ce privește enzimologie, ceea ce înseamnă că un număr mare de rotații caracteristice ale enzimei catalaza.

enzimă structura

Catalaza este un tetramer de patru lanțuri de polipeptide, fiecare dintre care are mai mult de 500 aminoacizi în lungime. Enzima este compus din patru grupe de porfir hem, și prin care reacționează cu specii de oxigen activ. Oxidată gruparea hem prostetică este o catalază.

Istoria descoperirii

Catalaza nu a fost cunoscut de oamenii de știință 1818 de ani, pana Louis Jacques Thenard chimistul descoperit in celulele de peroxid de hidrogen viu nu se sugerează că distrugerea ei, datorită acțiunii unui material biologic necunoscut.

În 1900, un chimist german, Oskar Leo a introdus pentru prima „catalaza“ termenul pentru a se referi la un peroxid de substanță în descompunere misterioasă. El a fost în măsură să răspundă la întrebarea, în cazul în care enzima catalaza conținute. Ca urmare a numeroaselor experimente Oskar Leo a arătat că această enzimă este caracteristică aproape toate plantele și animalele. In celulele vii, precum și multe alte enzime, catalazei este conținută în peroxizomi.

În 1937 el a fost primul care a cristalizat catalază din ficat de vită. 250 kD - greutate moleculară a enzimei a fost determinată în 1938. In 1981, oamenii de știință au primit imagini cu structura tri-dimensională de bovine catalazei.

Catalizei peroxid de hidrogen

In ciuda faptului ca peroxid de hidrogen - un produs al multor procese metabolice normale, nu este inofensiv pentru organism.

Pentru a preveni distrugerea celulelor și țesuturilor, peroxid de hidrogen trebuie transformată rapid într-altul, mai puțin periculoase pentru organism. Este această provocare și enzima catalaza descurcă - se descompune peroxid la două molecule de molecule de apă și molecule de oxigen.

Reacția descompunerii peroxidului de hidrogen în țesuturile vii:

2 H ₂ O ₂ → 2 H ₂ O + O ₂

Mecanismul molecular al enzimei de scindare a peroxidului de hidrogen prin catalază nu este înțeles încă exact. Se presupune că reacția are loc în două etape - prima etapă constând din fier catalaze grupare prostetică legată la un atom de oxigen de peroxid, aceasta generează o moleculă de apă. În a doua etapă hemul oxidat care interacționează cu o altă moleculă de peroxid de hidrogen, formând astfel o altă moleculă de apă și o moleculă de oxigen.

Prin această acțiune a enzimei catalaza pentru peroxid de hidrogen, prezența substanței active în specimenele de țesut este ușor de determinat. Pentru aceasta se adaugă suficient pentru testul eșantion o cantitate mică de peroxid de hidrogen și observa reacția. Prezența enzimei spune formarea de bule de oxigen. Această reacție este bună, deoarece nu necesită unelte sau echipamente speciale - se poate observa cu ochiul liber.

Este de remarcat faptul că un ion al oricărui metal greu poate acționa ca un inhibitor necompetitiv al catalazei. Mai mult, toate cianura cunoscute se comportă ca un inhibitor competitiv al catalazei, dacă este prezentă în multe țesuturi de peroxid de hidrogen. Arsenați acționează ca activatori.

cerere

Acțiunea enzimei catalaza descompune peroxid de hidrogen a fost utilizat în industria alimentară - cu ajutorul acestei enzime este eliminat din lapte H ₂ O ₂ la prepararea brânzeturilor. O altă aplicație - ambalaj special, produsele alimentare care protejează produsul împotriva oxidării. Catalaza este, de asemenea, utilizat în industria textilă pentru îndepărtarea apei oxigenate din țesături.

Acesta este utilizat în igiena lentilelor de contact în cantități mici. Unele dezinfectante sunt compuse din peroxid de hidrogen și catalazei este folosit pentru a împărți această componentă înainte de a reutiliza lentile.

activitate

Activitatea enzimei catalaza depinde de vârsta organismului. Tinerele țesuturi ale activității enzimei este mult mai mare decât în cele vechi. Cu vârsta la om și la animale activitatea catalazei scade treptat, ca urmare a îmbătrânirii țesuturilor și organelor.

Conform unui studiu recent, o scădere a activității catalazei este una dintre posibilele cauze ale păr cărunt. Peroxidul de hidrogen este produs în mod continuu în corpul uman, dar nici un rău - catalază se descompune rapid. Dar dacă nivelul acestei enzime este redus, este evident că nu toate peroxidul de hidrogen este catalizată de enzima. Astfel, se decolorează din interiorul parului prin dizolvarea coloranți naturali. Această descoperire neașteptată în prezent în curs de testare de către cercetători, și poate juca un rol în dezvoltarea de medicamente, de suspendare albire a parului.