Reglementarea activității enzimelor și căile lor

Ca o unitate a materiei vii, care funcționează ca un set de sisteme biologice deschise, celula este în mod constant comunicarea cu mediul extern substanța și energia. Pentru a menține homeostazia în ea există un grup de substanțe speciale ale naturii de proteine - enzime. Structura, funcția și reglementarea activității enzimelor studiate biochimie ramură specială, numită Enzymology. În acest articol, folosind exemple concrete, vom lua în considerare diferite mecanisme și metode de reglementare a activității enzimelor inerente mamiferelor superioare și oameni.

Condițiile necesare pentru activitatea enzimatică optimă

Agenții biologic activi, care afectează în mod selectiv atât reacția de asimilare și scindarea prezintă proprietăți catalitice în celulele în anumite condiții. De exemplu, este important să aflăm în ce parte a celulei are loc un proces chimic, care implică enzime. Due compartimentare (diviziunea citoplasmei la situsurile) reacțiile antagoniste apar în diferite părți și organite sale.

Astfel, sinteza proteinelor este realizată în ribozomi și scindarea acestora - în hyaloplasm. reglementarea activității celulare a enzimelor care catalizează reacțiile biochimice opuse, nu numai că asigură debitul optim al metabolismului, dar, de asemenea, previne formarea de căi metabolice inutile de energie.

complex multienzimatic

Organizarea structurala si functionala a enzimelor, celulele forme de unitate enzimatice. Cele mai multe reacții chimice care au loc în ea sunt interdependente. Dacă într-un produs proces chimic în mai multe etape din prima reacție este un reactant pentru mai departe, în acest caz, dispunerea spațială a enzimelor din celula este exprimat puternic în special.

Trebuie amintit faptul că enzimele sunt prin simpla natura sau proteine complexe. Și sensibilitatea lor la substraturi celulare datorate în primul rând o schimbare în propria configurație spațială a structurii terțiare sau cuaternare a peptidei. Enzimele și reacționa la schimbări nu numai în parametrii celulare, cum ar fi compoziția chimică hyaloplasm, concentrația reactanților și a produșilor de reacție, temperatura, dar, de asemenea, la modificări ale celulelor vecine sau în fluidul extracelular.

De ce celulă împărțit în compartimente

Dispozitiv de animale sălbatice rezonabil și logic, pur și simplu uimitor. Acest lucru se aplică în totalitate la manifestările de viață caracteristice ale celulei. Pentru chimist om de știință destul de clar că reacțiile chimice enzimatice multidirecționale, de exemplu, sinteza glicolizei si glucoza nu poate proceda în același tub. Cum, atunci, opusul apare în hyaloplasm reacție o singură celulă, care este substratul pentru comportamentul lor? Se pare că, conținutul celulare - citosol, - în care procesele chimice antagoniste sunt realizate separate spațial și forme izolate loci - compartimente. Datorită reacțiilor metabolice ale mamiferelor superioare și oamenilor sunt reglementate în special cu precizie, iar produsele metabolice sunt transformate în formă, pătrunde cu ușurință prin pereții celulelor site-uri. Apoi, au restaura structura sa inițială. În plus față de citosol, enzimele conținute în organite: ribozomi, mitocondrii, nucleu, lizozomi.

Rolul enzimelor în metabolismul energetic

Luați în considerare decarboxilarea piruvatului. Reglementarea activității catalitice a enzimelor a fost bine studiat Enzymology. Acest proces biochimic are loc in mitocondrie - organite dvumembrannyh celulelor eucariote - și un proces intermediar între glucoza divizare anoxic și ciclul Krebs. Piruvat dehidrogenază complex - PDH - conține trei enzime. La mamifere mai mari si oamenii sa reduca întâmplă cu creșterea concentrației de acetil-CoA și NATH, adică, în cazul moleculelor alternative educaționale ale acetil oportunități-CoA. În cazul în care celula are nevoie de mai multe porțiuni de energie și necesită noi molecule acceptor pentru reacțiile de amplificare tricarboxilici ciclu de acid, enzimele sunt activate.

Ce este inhibarea alosterică

Reglementarea activității enzimelor poate fi efectuată cu substanțe speciale - inhibitori catalitici. Ele pot fi legate covalent de enzimă loci specifice, ocolind site-ul său activ. Aceasta duce la o deformare spațială a structurii catalizatorului și în mod automat atrage după sine o reducere a proprietăților sale enzimatice. Cu alte cuvinte, există o reglementare alosterică a activității enzimei. De asemenea, adăugăm că această formă de acțiune catalitică a enzimelor oligomerice inerente, adică acelea ale căror molecule constau din două sau mai multe subunități proteice polimerice. -PDH complex discutat în titlul anterior este doar conține trei enzimă oligomerice: piruvat dehidrogenază, o dehidrogenaza și degidrolipoil gidrolipoil transatsetilazu.

enzime de reglementare

Cercetarea în Enzimologie stabilit faptul că viteza reacțiilor chimice depinde atât de concentrația și activitatea catalizatorului. Cel mai adesea, căile metabolice majore conțin enzime care reglează viteza de reacție la toate site - urile sale.

Acestea sunt numite de reglementare și afectează, de obicei, reacția inițială a complexului și pot participa la cele mai multe procese chimice lente într-o reacție ireversibilă sau se alăture reactanții la punctele de ramură într-o cale metabolică.

Cum este interacțiunea peptidă

O metodă prin care reglarea activității enzimei are loc într-o celulă este o interacțiune proteină-proteină. Ce este? Proteinele de reglementare este fuzionat la molecula de enzimă, prin activarea lor. De exemplu, enzima adenilat ciclazei situată pe suprafața interioară a membranei celulare și pot interacționa cu structuri, cum ar fi hormon de receptori și peptida dispus între ea și enzimă. Deoarece receptorul hormonului compus rezultat modificări de proteine confirmarea spațială intermediară, această metodă de îmbunătățire a proprietăților catalitice ale adenilat ciclazei în biochimie se numește „proteine de reglementare de activare aderare din cauza“.

Protomers și rolul lor în biochimie

Acest grup de substanțe, altfel numite protein kinaze, accelera transferul anionului PO ₄ ^3- gidroksogrupp aminoacizi care aparține unei macromolecule peptid. Reglementarea activității enzimelor protomers vor fi luate în considerare de către noi ca un exemplu de protein kinaza A. molecula - tetramer este compus din două catalitice și două subunități de reglementare și peptida nu funcționează ca catalizator atâta timp cât regiunea de reglementare pentru protomer atașată o moleculă patru cAMP. Acest lucru duce la transformarea structurii spațiale a proteinelor de reglementare, ceea ce conduce la eliberarea a două particule catalitice proteice activate, adică protomers de disociere. Dacă separat de subunități de reglementare ale moleculei cAMP, protein kinaza complex inactiv din nou restaurat la un tetramer, așa cum se întâmplă de asociere catalitică și particule de peptide de reglementare. Astfel, modul de reglementare a activității enzimei discutat mai sus furnizează natura reversibilă.

reglementarea chimică a activității enzimei

Biochimie și a studiat aceste mecanisme de reglementare a activității enzimei, fosforilare, defosforilare. Mecanismul de reglare a activității enzimatice în acest caz , are următoarea formă: resturile de aminoacizi ale enzimei conținând OH ^-, schimba modificarea chimică a acestora ca urmare a expunerii la fosfoproteinfosfataz. În acest caz, corectarea cedat la situsul activ al enzimei, în care enzimele pentru un motiv oarecare este activarea lor și pentru alții - inhibitoare. fosfoproteinfosfataz proprietăți catalitice însele sunt reglementate de hormoni, la rândul său. De exemplu, amidonul animal - glicogen - și grăsime între mese sunt defalcate în tractul gastrointestinal, sau mai precis, în duoden sub influența glucagon - enzimei pancreatice.

Acest proces este îmbunătățită prin fosforilare a enzimelor gastrointestinale trofice. În perioada activă a digestiei atunci când produsele alimentare intră din stomac în duoden, sinteza glucagon este îmbunătățită. Insulina - o enzimă pancreatică produsă de celulele alfa ale insulelor Langerhans, - interactioneaza cu receptorul, incluzând fosforilarea același mecanism de enzime digestive.

proteoliză parțială

După cum puteți vedea, nivelurile de reglementare a activității enzimei în celula a variat. Pentru enzimele care sunt în afara citosol sau organite (în plasma de sânge sau în tractul gastrointestinal), metoda de activare este procesul de hidroliza legăturilor peptidice CO-NH. Este necesar, deoarece aceste enzime sunt sintetizate într-o formă inactivă. Molecule este scindat de către porțiunea de peptidă enzimă, iar restul este supus modificării structurii sitului activ. Aceasta conduce la faptul că enzima „include o stare de lucru“, adică, este în măsură să influențeze cursul procesului chimic. De exemplu, pancreatici enzimă inactivă nu trypsinogen scindează proteinele produse alimentare care intră în duoden. Aceasta are loc sub acțiunea proteolizei enteropeptidase. După ce enzima este activat și este acum numit tripsina. proteoliză parțială - procesul este reversibil. Apare în cazuri cum ar fi activarea enzimelor care descompun polipeptide în coagularea sângelui.

Rolul concentrării materiilor prime în metabolismul celular

Reglementarea activității de disponibilitatea substratului enzimatic vizualizat parțial în contact subtitlu „complex multienzimatic.“ Rata reacțiilor catalitice care se desfășoară în mai multe etape, este foarte dependentă de numărul de molecule din materia primă este în celulele hyaloplasm sau organite. Acest lucru se datorează faptului că viteza de calea metabolică este direct proporțională cu concentrația materialului de pornire. Moleculele reactante mari localizate în citosol, cu atât viteza tuturor reacțiilor chimice ulterioare.

Regulamentul alosteric

Enzime a căror activitate este controlată nu numai prin concentrarea materiile prime, reactivii, dar și substanțele efectoare, caracterizate prin așa numitul regulament alosteric. Cele mai multe dintre aceste enzime sunt prezentate cu produse intermediare ale metabolismului în celulă. Datorită efectori și pus în aplicare reglementarea activității enzimei. Biochimie a demonstrat că acești compuși, numite enzime alosterice sunt foarte importante pentru metabolismul celulelor, deoarece acestea au o sensibilitate foarte ridicată la modificări ale homeostaziei sale. Dacă enzima inhibă reacția chimică, adică reduce viteza - este numit un efector negativ (inhibitor). In caz contrar, atunci când există o creștere a vitezei de reacție, este vorba de activator - un efector pozitiv. In cele mai multe cazuri, materiile prime, adică reactanții care intră în interacțiunile chimice joacă un rol activatori. Desigur, produsele formate prin reacții în mai multe trepte se comporta ca inhibitori. Acest tip de reglementare construit pe relația concentrației reactanților și a produselor, numite heterotrophic.